Les liaisons N-glycosidiques se forment généralement entre une base azotée et un sucre, tandis que les liaisons O-glycosidiques se produisent lorsque le groupe hydroxyle (-OH) d'un sucre se lie à un autre sucre ou à une protéine. Ces dernières jouent souvent un rôle dans la formation des polysaccharides ou des glycoprotéines.
L'érythropoïétine (EPO) et l'immunoglobuline G (IgG) sont des exemples notables de protéines utilisant la N-glycosylation. Cette modification améliore fréquemment la stabilité, la solubilité et l'activité biologique des protéines.
Elle est cruciale pour la stabilité et l'intégrité de l'ADN. En reliant les bases azotées au squelette sucre-phosphate, elle assure que l'information génétique demeure intacte malgré les mécanismes de stress cellulaire pouvant causer des dommages à l'ADN.
Des erreurs peuvent entraîner des mutations génétiques qui pourraient affecter la traduction et la synthèse des protéines. Cela peut conduire à des dysfonctionnements cellulaires, voire à des pathologies sévères telles que le cancer et certaines maladies héréditaires.